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Zusammenfassung

Im Mittelpunkt unserer Arbeiten steht die Analyse der Feinregulation von Zelladhäsion und Zelldifferenzierung durch Glykosylierung, besonders durch Sialylierung von Glykoproteinen. Der Plasmamembran kommt hierbei eine wichtige Bedeutung zu. Sie begrenzt die Zelle nach außen und enthält die Glykoproteine und Glykolipide, die sowohl Adhäsion vermitteln als auch als Rezeptoren Signale in das Zellinnere weiterleiten. Damit eine Zelle schnell auf äußere Veränderungen reagieren kann, muß sie in der Lage sein, ihre Adhäsionsrezeptoren und Signalrezeptoren zu modulieren und ein- bzw. ausschalten zu können. 

 

  Sialylierung

Sialinäuren sind die terminalen Monosaccharide der zellulären Glykokonjugate. Sie ragen am weitesten in den extrazellulären Raum und sind für eine Vielzahl von Interaktionen von Bedeutung. Neusynthese, Abbau und Modifizierung durch z.B. terminale Sialylierung von Glykoproteinen geben der Zelle die Möglichkeit, Funktionsänderungen von Proteinen schnell zu realisieren. Wir studieren erstens die zelluläre Biosynthese und Funktion von Sialinsäuren, sowie die Bedeutung des Schlüsselenzyms der Sialinsäiurebiosynthese (GNE).

Abbildung 1: Schematische Darstellung der Biosynthese von Sialinsäuren.

  

NCAM

Zweitens untersuchen wir die intrazelluläre Signaltransduktion des sehr hoch sialylierten neuralen Zelladhäsionsmoleküls (NCAM) im Nervensystem. Dabei fokussieren wir uns auf intrazelluläre Bindungspartner und dir Rolle der Phosphorylierung. Als Messparameter verwenden wir das Neuritenwachstum.    

Abbildung 2: Struktur von NCAM Isoformen

  

Abbildung 3: Bindungspartner von NCAM

Direktor:
Prof. Dr. Guido Posern

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Leiter:    Rüdiger Horstkorte 
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                (0345) 557-3804
Email:    Rüdiger Horstkorte

Hausanschrift:
Institut für Physiologische Chemie
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