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SP10: Christian A. Hübner - Age-dependent changes of the skeletal muscle glycome

Age-related sarcopenia is associated with a decrease in muscle mass, muscle contractile function, increased muscle cell apoptosis, and a diminished ability of the aged muscle to respond to hypertrophic stimuli. Similar alterations have been observed in myopathies that result from glycosylation defects of the dystrophin/dystroglycan complex. Therefore, we will address whether the glycosylation status of selected skeletal muscle proteins including members of dystrophin/dystroglycan complex changes during ageing. Because we could previously show that the glycosylation defects observed in a rare congenital disorder of glycosylation caused by defects in GDP-mannose-pyrophosphorylase-A (GMPPA) can be improved by dietary means, we will assess whether dietary habits can affect glycosylation in the ageing muscle.

 


Figure legend dystroglycan: Dystroglycan is a protein found in the sarcolemma of skeletal muscle fibers. It is cleaved into α- and β-dystroglycan (DG) subunits (shown in red). β-DG binds to cytoplasmic proteins, many of them also associated with hereditary muscle disorders, and is also linked to the cytoskeleton. α-DG is heavily glycosylated and thus binds to extracellular matrix proteins. The whole complex is important for muscle fiber stability.