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SP20: Florian Meier, Darya Zibrova - Identification of novel O-GlcNAcylated substrates in endothelial cells and investigation of their role in senescence and ageing

The modification of proteins with O-linked N-acetylglucosamine (O-GlcNAc) is an essential post-translational modification that regulates protein function. Increased O-GlcNAcylation underlies the aetiology of age-related vascular pathologies via unknown mechanisms. However, O-GlcNAcylated substrates in vascular endothelium are barely studied and the identification of O-GlcNAc modification sites remains a technological challenge. We aim to establish a novel mass spectrometry-based approach for the identification of O-GlcNAcylated proteins in vascular endothelial cells using ion mobility spectrometry. With this workflow, we will study the role of O-GlcNAcylation in endothelial cell function and senescence. In particular, we will focus on the   AMPK-GFAT1 signalling axis in this system.

  

 


 

 

 

Further reading:

[1] Meier, F., et al., Online parallel accumulation – serial fragmentation (PASEF) with a novel trapped ion mobility mass spectrometer. Mol Cell Proteomics, 2018. 17(12): p. 2534-2545.

 

[2] Zibrova, D., et al., GFAT1 phosphorylation by AMPK promotes VEGF-induced angiogenesis. Biochem J, 2017. 474(6): p. 983-1001.